Proteomics als neues Tool für die Authentizitätsprüfung von Honig

Neue spezifische und selektive Methode zur Detektion von Fremdenzymen in Honig

Sept. 2025. Proteomics ist eine seit Jahren gängige Methode im Bereich der Diagnostik. Nun hat Eurofins Food Integrity Control Services diese Methode für den Nachweis von Fremdenzymen in Honig etabliert. Durch diese hoch selektive und sensitive Methode kann nicht nur die Verfälschung nachgewiesen werden: Die Methode weist darüber hinaus gezielt nach, mit welchem Fremdenzym der Honig verfälscht wurde. Zudem können aufgrund des Verfahrens (Verdau der Proteine) auch denaturierte Enzyme (Proteine) nachgewiesen werden, die mit üblichen anderen Methoden nicht nachweisbar sind. Auch der Gehalt an Honig-eigenen Proteinen, wie das Major Royal Jelly Protein, wird bestimmt.

Vorteile der Proteomics auf den Punkt gebracht

Künstliche Enzyme können dem Honig hinzugemischt werden, um die Enzymaktivität zu erhöhen und dadurch den für den Honigvertrieb erforderlichen internationalen Standards (Kriterien für die Amylase-/Diastase-Aktivität) zu entsprechen^[1]. Unter Verwendung von Bottom-up Proteomics können diese dem Honig zugesetzten Enzyme sehr spezifisch und selektiv bestimmt werden. Die wichtigsten Vorteile der neuen Methode von Eurofins Food Integrity Control Services sind:

• Gezielter und sensitiver Nachweis geringster Mengen honigfremder Enzyme (auch Enzyme, die mit gängigen Enzymaktivitätstests (Phadebas/Schade) nicht detektiert werden können, sind nachweisbar).
• Robuste Methode für den Nachweis fremder Enzyme, auch nach deren Erhitzung.
• Nachweis von honigeigenen Proteinen (geringe Mengen können auf Honigverfälschung hinweisen).

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'Proteomics: A new method for the detection of honey adulteration'

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Eurofins Whitepaper: Proteomics - A new method for the detection of honey adulteration

Funktionsweise der Proteomics

Bei der Proteomics-Methode werden die Proteine zuerst von den Hauptbestandteilen des Honigs (hauptsächlich Mono-, Di- und Oligosaccharide) abgetrennt. Anschließend werden die Proteine mittels einer Protease selektiv in kleine Fragmente von 6 – 30 Aminosäuren gespalten (Verdau). Danach werden die entstandenen Peptide per Chromatographie getrennt, massenspektrometrisch detektiert und per MS/MS fragmentiert. So können die Peptide identifiziert und dadurch die Proteine inklusive der Fremdenzyme sehr spezifisch nachgewiesen werden. Da es sich um den Nachweis bekannter Fremdenzyme handelt, wird der sogenannte Targeted-Proteomics-Workflow verwendet, bei dem gezielt nach spezifischen Peptiden gesucht und diese fragmentiert werden. Dadurch wird eine sehr hohe Empfindlichkeit dieser Methode erreicht.

Neben den honigfremden Enzymen werden auch das hochabundante Major Royal Jelly Protein MRJP1 sowie die α-Glucosidase der Honigbiene gemessen. Dadurch können Unregelmäßigkeiten dieser Proteine erkannt werden, die durch die Zugabe von Zuckersirup oder eine rigorose Verarbeitung des Honigs verursacht werden.

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